幽门螺杆菌空泡细胞毒素A蛋白的生物信息学分析

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摘要: 目的了解幽门螺杆菌空泡细胞毒素A的结构和功能，并对其抗原表位进行分析。方法采用生物信息学软件ORF Finder、Protpapram、ProtScale、Cell-PLoc 2.0、SignalP-6.0、TMHMM-2.0、NetNGlyc-1.0、NetPhos-3.1、SOPMA、SWISSMODEL、IEDB、SYFPEITHI、STRING等对VacA蛋白的理化性质及亚细胞定位、二级结构、三级结构、抗原蛋白B细胞、细胞毒性T淋巴细胞表位等进行预测。结果 VacA蛋白由747个氨基酸组成，分子式为CHNOS，原子总数为11 275，其编码基因全长3 867 bp，等电点9.33，不稳定指数18.53，脂肪族氨基酸指数82.40，平均疏水性为-0.342。该蛋白有跨膜区无信号肽，有12个糖基化位点和71个磷酸化位点。该蛋白以无规则卷曲为主，属于稳定的亲水性蛋白。VacA蛋白含有9个B细胞表位，多个T细胞表位。结论 VacA能够磷酸化，并与多种蛋白相互作用，可作为抗幽门螺旋杆菌疫苗的候选蛋白。

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